前體蛋白是無活性的，往往需要壹系列的翻譯後加工才能成為有功能的成熟蛋白。加工有多種類型，壹般分為以下幾種:切除N端fMet或Met，形成二硫鍵，化學修飾和剪切。蛋白質合成時，20種不同的氨基酸會結合形成蛋白質。蛋白質翻譯後，蛋白質中的其他生化功能基團(如醋酸鹽、磷酸鹽、不同的脂質和碳水化合物)會附著在蛋白質上，從而改變蛋白質的化學性質，或引起結構變化(如建立二硫鍵)以拓寬蛋白質的功能。
此外，這種酶可以從蛋白質的N-末端去除氨基酸，或者從中間切割肽鏈。比如胰島素是壹種肽類激素，二硫鍵建立後會被切割兩次，鏈中間的多肽前體會被去除，形成的蛋白質含有兩條由二硫鍵連接的多肽鏈。
其他修飾，如磷酸化，是控制蛋白質活性機制的壹部分。蛋白質活性可以激活或失活酶。
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